загрузка...
загрузка...
На головну

Протеази (Пептідгідролази)

Дивіться також:
  1. I. Продукція реніну
  2. I. Функції повітроносних шляхів
  3. Анаеробне дихання мікроорганізмів.
  4. Ассімптомная стадія ВІЛ-інфекції
  5. ВЕЛИКІ слинних залоз
  6. Речовини, що регулюють консистенцію продуктів.
  7. Вірусний гепатит В. Етіологія, патогенез, епідеміологічні особливості і клініка. Маркерна діагностика, принципи лікування та профілактики.
  8. ВІЛ інфекція
  9. Гангрена і інфаркт. 1) визначення та причини гангрени 2) морфологія видів гангрени 3) визначення та причини інфарктів 4) морфологія видів інфарктів 5) результати гангрени та інфарктів
  10. Гемоглобіни дорослої людини
  11. гепатит Е
  12. гідролази

Білок і пептиди розщеплюють ферменти, що об'єднуються в підклас пептідгідролаз (К. Ф.3.4.). Їх називають також протеазами, протеолітичнимиферментами.

Основний реакцією, що каталізує протеолітичнимиферментами, є гідроліз пептидного зв'язку в молекулах білків і пептидів:

Розщеплення пептидного зв'язку в точках, віддалених від кінця молекули, каталізують ендопептідази. Їх ділять на чотири групи: серинові (К. Ф.3.4.21), тіоловиє (К. Ф.3.4.22), карбоксильні (К. Ф.3.4.23) і металлосодержащие (К. Ф.3.4.24).

Відщеплення кінцевих амінокислот і дипептидов, а також гідроліз дипептидов каталізують екзопептідази, які поділяють на п'ять груп. Амінопептидази (К. Ф.3.4.11) каталізують відщеплення одиничних амінокислот від N-кінця поліпептидного ланцюга, карбоксипептидази (К. Ф.3.4.16, 3.4.17) - від С-кінця. Діпептідази (К. Ф.3.4.13) гидролизуют дипептиди. Діпептіділпептідази (К. Ф.3.4.14) і пептіділдіпептідази (К. Ф.3.4.15) каталізують відщеплення дипептидов відповідно від N-кінця і від С-кінця поліпептидного ланцюга. Схема класифікації дана на рис 7.1

 
 


Існуюча класифікація пептідгідролаз недосконала, оскільки в ній використовуються в якості розмежувальних різні ознаки: розподіл пептідаз на групи проведено за характером дії на субстрат, а протеїназ - за структурою каталітичного центру. В даний час описано кількасот пептідгідролаз різного походження. На підставі цього великого матеріалу пропонуються нові варіанти класифікації, зокрема, тільки за структурою каталітичного центру.

Швидкість гідролізу білкових з'єднань визначається наявністю в них пептидних зв'язків, специфічних для дії ферменту, а також просторовою структурою субстрату.

На доступність пептидних зв'язків гідролізу впливають вторинна, третинна і четвертинна структура білків. Білки можуть мати один або два типи упорядкованих вторинних структур (?-спіральної і ?-складчастої), представлених в різних поєднаннях і охоплюють більш-менш значну частину поліпептидного ланцюга.

У упорядкованих структурах певні ділянки поліпептидного ланцюга екрановані і недоступні дії ферментів. Чим вище ступінь впорядкованості структури, тим менше білок піддається протеолізу.

Третинна структура білка, його геометрична форма визначає співвідношення експонованої і екранованої частин молекули (тобто доступною і недоступною протеолизу),

Найменш доступні протеолизу молекули з найменшою питомою поверхнею, тобто наближаються за формою до кулі.

Четвертинних структуру мають білкові молекули, що складаються з субодиниць. Останні можуть бути асоційовані за рахунок ковалентних, іонних і водневих зв'язків. Асоціація субодиниць знижує відносну величину експонованої частини молекули, збільшує її конформаційну стабільність за рахунок внутрішньо молекулярних взаємодій. Асоційовані молекули менш доступні дії ферментів, ніж диссоційовані.

Денатурація білків супроводжується розгортанням поліпептидного ланцюга, демаскування перш екранованих груп. Знімаються обмеження доступності субстрату, обумовлені вторинної, третинної четвертичной структурою. Денатуровані білки гідролізуються, загалом швидше і повніше нативних.

серинові протеїнази об'єднують групу ендопептідаз, що мають в каталітичному центрі залишок серину. У більшості серінових протеїназ в каталітичному центрі знаходять амінокислотні залишки Асп 102, Гіс 57 і Сер 195. Серіновиё протеази інгібують агентами, взаємодіючими з залишком серину, такими як діізопропілфторфосфат (DFP), фенілметілсульфонілфторід (PMSF), сульфогалогеніди, а також природними протеолитическими інгібітора тваринного, рослинного і мікробного походження. Все серинові протеїнази проявляють максимальну активність в нейтральній або лужному середовищі. Молекулярна маса становить від 12-15 кДа у ферментів з єдиною поліпептидного ланцюгом, до 200-300 кДа - у ферментів з суб'едінічной структурою.

До групи серинових протеїназ відносяться ферменти тваринного, рослинного і мікробного походження, багато з яких добре вивчені і випускаються у вигляді промислових препаратів.

У підшлунковій залозі людини і ссавців тварин синтезуються серіновиё протеїнази - трипсин (К. Ф.3.4.21.4), хімотрипсин А і В (К. Ф.3.4.21.1), хімотрипсин С (К. Ф.3.4.21.2). Ці ферменти утворюються спочатку у вигляді попередників (тріпсіногена і хімотріпсіногенов), які перетворюються в активні форми під дією трипсину. При протеолітичних процессинге тріпсіногена від його молекули відщеплюється N-кінцевий гексапептід, реакція активується кальцієм.

Активна форма трипсину - однокомпонентний білок, що складається з єдиною поліпептидного ланцюга. Фермент, виділений з підшлункової залози людини і різних ссавців, має молекулярну масу 22,9-25,5 кДа, оптимальний рН 7-8. Стабільний при рН не вище 6. У лужному середовищі відбувається самопереваривание. В організмі трипсин стабілізується за допомогою інгібітору, з яким утворює неактивний комплекс, стійкий до протеолізу. Інгібітор синтезується в підшлунковій залозі. Трипсин гідролізує пептидні зв'язки, утворені карбоксилом аргініну або лізину. Істотно наявність вільної аміногрупи діамінокіслот по сусідству з розщеплюваного зв'язком. Фермент гидролизует не тільки амідні, але також складноефірні зв'язку. Він розщеплює різні тварини і рослинні білки, проявляє високу активність у відношенні білкових компонентів клітинних стінок мікроорганізмів. Комплекс трипсину і литической мурамідази - лізоциму, що секретується слизової кишечника, є найважливішим фактором регуляції складу мікрофлори травного тракту тварин і людини.

Хімотрипсин утворюються з хімотріпсіногенов після відщеплення пептиду, що складається з 15 амінокислотних залишків. Молекулярна маса хімотрипсин становить 24-25,8 кДа, оптимальний рН 7-9. Хімотрипсин стабільні в кислому середовищі. Ферменти переважно каталізують розщеплення в білках пептидних зв'язків, в утворенні яких беруть участь карбоксилом ароматичних амінокислот. Гідролізують також зв'язки, утворені карбоксилом лейцину, метіоніну, триптофану. Хімотрипсин, як і трипсин, розщеплюють складні ефіри. Різноманітність типів гідролізуемих зв'язків визначає широку специфічність дії хімотрипсину.

До групи серинових входять багато позаклітинні і внутрішньоклітинні протеїнази мікроорганізмів. Класичними представниками секретується серінових протеїназ бактерій є субтилизина А, В і BPN 'з культури В. subtilis - білки молекулярної маси 26,3-27,5 кДа з оптимумом дії при рН 8-11. Багато бацили продукують субтілізіноподобние серіновиё протеїнази.

Для позаклітинних серінових протеїназ бактерій характерний оптимум дії в лужному зоні (рН 8-12,5), при температурі 50-70 ° С. Ферменти стабільні в зоні рН від 6 до 13, при температурі не вище 50 ° С. В якості стабілізатора можуть використовуватися солі кальцію.

Серіновиё протеїнази входять до складу комплексних ферментних препаратів, які виділяються з грибів аспергиллов. У Asp. oryzae знайдені різновиди серінових протеїназ, які при дії на казеїн проявляють максимальну активність при рН 7-8,5 і 9-11,5.

Багато видів мікроскопічних грибів (p. P. Acremonium, Alternaria, Aspergillus, Cephalosporium, Fusarium, Penicillium, Trichoderma, Verticillium і ін.) Синтезують позаклітинні серіновиё протеїнази. Більшість досліджених ферментів цієї групи мають молекулярну масу 18-35 кДа, оптимум дії - при рН від 5 до 12 і температурі 55-60 ° С. Багато серіновиё протеїнази грибів стабілізуються іонами кальцію.

У соку рослин присутні розчинні форми субтілізіноподобних серінових протеїназ. Їх виділили з плодів дині, різних видів гарбуза, з томатів, плодів маклюри (сем. Тутових), з листя соняшнику, коренів кульбаби, клубеньков вільхи. Всі досліджені рослинні субтилизина - глікопротеїни, фермент з маклюри містить 25,6% вуглеводів. Вони синтезуються у вигляді препроферментов, які після протеолітичного процесингу перетворюються в активні форми. Молекулярна маса активних форм - 50-70 кДа, у соняшнику - 25 кДа. Оптимальний рН дії - в інтервалі 7,3-11, при температурі 55-70 ° С. Стабільні при температурі не вище 50-60 ° С. Рослинні субтилизина мають широку зону рН-стабільності: фермент з гарбуза - 5-10, дині - 4-12, соняшнику - 4-10. Гідролізують казеїн, азоказеін, азоколлаген, гемоглобін і інші білки, переважно розщеплюючи зв'язки, утворені гідрофобними амінокислотами (лейцином, фенилаланином, тірозіном), з меншою швидкістю - освічені цистеїном, дікарбоновими амінокислотами і їх амидами.

Рослини синтезують різні інгібітори ферментів, серед яких найбільш широко представлені інгібітори серинових протеїназ, зокрема, інгібітори трипсину. Вони знайдені в насінні бобових (сої, квасолі, гороху), злаків (пшениці, жита, кукурудзи), гречки, в бульбах картоплі, коренеплодах моркви, яблуках, листках капусти та інших джерелах. Інгібітори трипсину запобігають інфікуванню рослин мікроорганізмами і пошкодження комахами, оскільки велика частина патогенних мікроорганізмів і комах-шкідників синтезує тріпсіноподобних ферменти. У насінні гречки знайдений повільно взаємодіє і міцно зв'язується інгібітор трипсину, що пригнічує проростання суперечка і ріст міцелію патогенного гриба Alternaria alternata. У бульбах картоплі присутні два різновиди інгібіторів серинових протеїназ з молекулярною масою 21 і 22 кДа. Перший пригнічує активність трипсину, хімотрипсину і еластази, другий - тільки двох перших ферментів. Серед інгібіторів химотрипсина, що синтезуються в тканинах картоплі, знайшли високоефективний пептид маси всього 5 кДа. Розшифровка структури низкомолекулярного інгібітора перспективна з метою створення синтетичних аналогів для застосування в якості засобів захисту рослин і медичних препаратів.

У насінні сої - два різновиди інгібіторів трипсину: інгібітор Кунітца і інгібітор Баумана-Бірки (ББИ). Другий здатний одночасно і незалежно пов'язувати на одному центрі - трипсин, а на іншому - еластазу лейкоцитів людини і хімотріпсіноподобние ферменти, за що отримав назву «двоголового». Показано, що ББИ володіє антиканцерогенну дію, перешкоджаючи метастазування і росту злоякісних пухлин, що відбувається за участю лейкоцитарних ферментів хімотріпсінового типу. Зміст ББИ в різних сортах сої становить від 0,5 до 1,5 мг / г насіння, в деяких видах комерційної соєвого борошна - до 1,9 мг / г. У насінні сої ББИ представлений декількома изоформами, число яких, в залежності від сорту сої, становить від 2 до 7. Висока біологічна активність ББИ спонукала переглянути висновки про антипоживних властивості соєвих інгібіторів. Вважають, що антипоживні властивості пов'язані з присутністю в сої великої кількості таннинов - неспецифічних ферментних інгібіторів широкого спектра, а також гемаглютинін.

Крім інгібіторів власне серінових протеїназ, рослини синтезують біфункціональні інгібітори, що пригнічують активність ?-амілази та серинових протеїназ. Такі інгібітори характерні для насіння злаків. У процесах гідролізу рослинних білків необхідно брати до уваги присутність інгібіторів в рослинній сировині.

Серіновиё протеїнази тваринного і мікробного походження міцно увійшли в номенклатуру промислових феррментних препаратів. З тваринної сировини виробляють трипсин, хімотрипсин і комплексний препарат панкреатин з активністю обох цих ферментів. З мікробного сировини отримують проназа, Рімопротелін, Протосубтілін лужної, Амілопроторізін, Лізосубтілін і інші препарати.

Тіоловиє (цистеїнові) протеїнази. У цю групу входять ендопептідази, для здійснення каталітичної активності яких істотна сульфгідрильна група цистеїну. Тіоловиє протеїнази ингибируются парахлормеркурібензоатом (PCMB), монойодуксусной кислотою (MIA) і іншими окислювачами, а також іонами важких металів. Активуються восстановителями (2-меркаптоетанолом, дітіотреїтолу, цистеїном, бісульфітом натрію та ін.).

Більшість тіолових протеїназ мають рН-оптимум в слабокислою або нейтральною зоні. До тіоловим належать широко застосовуються в практиці протеїнази рослинного походження - папаїн, хімопапаіни А і В, бромелаин, фицин.

Папаин (К. Ф.3.4.22.2) і хімопапаіни А і В (К. Ф.3.4.22.6) виділяють з молочного соку динного дерева. Це ферменти молекулярної маси 23,4-28 кДа з оптимумом рН 6-7. Папаин стабільний в зоні рН 3-11. Найбільша стабільність спостерігається при рН 5. У присутності окислювачів папаин швидко втрачає активність, тому при роботі з ним необхідно стежити за окислювальним потенціалом середовища.

Бромелаїн (К. Ф.3.4.22.4) виділяють з соку зрілих стебел ананаса, фермент має масу 35 кДа, оптимальний рН 5-6.

Фіцін (К. Ф.3.4.22.3) отримується з латексу тропічного інжиру, має молекулярну масу 23,8кДа і оптимальний рН 6,5-9,5.

Папаин, бромелаин, фицин - протеїнази широкої субстратної специфічності. Вони гідролізують в білках пептидні зв'язки, утворені лейцином або гліцином. Інші типи зв'язків, в тому числі характерні для специфічності пепсину, трипсину, хімотрипсину, карбоксипептидази, також можуть розщеплюватися, хоча і з меншою швидкістю. Завдяки цьому рослинні тіоловиє протеїнази більш глибоко гидролизуют білки, ніж серіновиё і карбоксильні протеїнази тваринного походження.

У рослинах знайдені інгібітори цістеінових протеїназ. З бульб картоплі ізольований білок молекулярної маси 23 кДа, що пригнічує активність папаина, бромелаина і фіціна. У насінні гарбуза - інгібітор молекулярної маси 7,5 кДа, ефективно пригнічує фицин і папаїн, менш - хімопапаіном, на бромелаин не діє. У насінні сої містяться дві форми інгібітора цистеїнових протеїназ основна, з молекулярною масою 14 кДа, і мінорна - 8,2 кДа. Основний компонент пригнічує папаин, бромелаин, фицин, хімопапаіном. В його молекулі три дисульфідних мосту, розрив яких під дією відновників (цистеїну, цістаміна) призводить до оборотної інактивації. Окислювачі реактивує інгібітор.

Тіоловиє протеїнази продукують еубактеріі (клостридії, стрептококи, стафілококи) та архебактерии. У грибів їх знаходять рідко. Мікробні тіоловиє протеїнази найбільш активні при рН 7-8,8.

карбоксильні протеїнази поширені у тварин і еукаріотичних мікроорганізмів. У каталітичному центрі карбоксильних протеїназ - дві карбоксильні групи. Активність пригнічують епоксісоедіненія, діазокетони, природні інгібітори типу пепстатіна.

Карбоксильні, або кислі, протеїнази, за малими винятками, проявляють активність в кислому середовищі.

До числа кислих протеїназ відносяться пепсину ссавців пепсин А (К. Ф.3.4.23.1), пепсин В (К. Ф.3.4.23.2) і пепсин С (К. Ф.3.4.23.3). Це білки молекулярної маси 31-40 кДа з оптимумом дії при рН2-4.

У слизовій шлунка людини синтезується попередник пепсину - пепсиноген (42 кДа), який перетворюється на пепсин (34-35 кДа) | в присутності кислоти або автокаталитически, в результаті гідролізу активним пепсином.

Пепсин виявляє специфічність щодо зв'язків, утворених амінофуппамі тирозину або фенілаланіну. Наявність вільної амінофупіи поблизу пептидного зв'язку перешкоджає гідролізу білка, а карбоксильної - збільшує швидкість гідролізу. Пепсин розщеплює різні тварини і рослинні білки, в тому числі казеїн, колаген, глютин, еластин, кератин, гистон.

Здатність синтезувати кислі протеїнази широко поширена у мікроскопічних грибів - аспергиллов, пеніциллів, мукор, Rhizopus, Trichoderma і ін. Позаклітинні кислі протеїнази грибів - ферменти молекулярної маси від 30 до 100 кДа (частіше 32-39 кДа), з оптимумом дії при рН 2 4,6. Стабільні в кислому середовищі (рН 2,5-6), в нейтральному середовищі швидко і незворотно инактивируются. Оптимальна температура дії 55-75 ° С, більшість досліджених кислих протеїназ стійкі при температурі до 55 ° С, деякі при 60-65 ° С. За специфічності дії кислі протеїнази грибів схожі з пепсином.

Позаклітинні кислі протеїнази грибів, поряд з іншими видами протеолітичних ферментів, входять до складу комплексних ферментних препаратів, таких як Амилоризин, Амілопроторізін, Пектаваморин, Пектофоетидин, целловиридина, Целлюлаза-100 і ін. З аспергиллов виділяють очищені препарати кисломупротеїнази, призначені для харчової промисловості і медицини.

металовмісні протеїнази - Це ферменти, в каталітичний центр яких входить іон або іони металів, які є важливими для здійснення каталітичної активності. Такими металами найчастіше є цинк, кобальт або марганець. Деякі металлопротеінази містять як єдиний метал кальцій або магній. Кальцій може входити в молекулу ферменту також як іон-стабілізатор. Так в металлопротеінази В. subtilis цинк є каталітично активним металом, а кальцій - стабілізатором.

Метали відіграють важливу роль в каталітичному акті. З їх допомогою утворюється потрійний координаційний комплекс: фермент-метал-субстрат. При цьому стабілізується вища валентний стан металу. Іони металів можуть утворювати координаційні зв'язки з атомами азоту, сірки, кисню, мають неподіленого пари електронів. Відтік електронів від груп> С = 0 і -NH- до іона металу полегшує розрив пептидного зв'язку.

Все металлопротеінази ингибируются хелатними агентами (EDTA, EGTA, о-фенантроліном і ін.). Інактивація найчастіше має оборотний характер.

Металлопротеінази широко поширені у бактерій зустрічаються і у мікроскопічних грибів. Бактеріальні металлопротеінази - білки з молекулярною масою 28-48 кДа, що проявляють максимальну активність при рН 6,5-9 і температурі 50-75 ° С.

В. subtilis - продуцент протеолітичного ферментного препарату протосубтилина виділяє в середовище дві металлопротеінази - А і Б, з молекулярною масою 44 і 40 кДа. Перша має оптимум при рН 7, друга - при рН 7,5 і 11.

Мікроскопічні гриби синтезують металлопротеінази молекулярної маси 20-45 кДа. Серед них виділяють групу кислих ферментів, з оптимальним рН 5-6, і нейтральних, з оптимумом рН близько 7 Температурний оптимум лежить зазвичай в межах 45-55 С, у металлопротеінази Asp. sojae - при 650С.

Серед металопротеїназ аспергиллов і пеніциллів знаходять містять цинк ферменти (1 іон цинку на молекулу).

карбоксипептидази широко представлені у тварин, рослин і мікроорганізмів, вони грають важливу роль в білковому обміні. Серед карбоксипептидази зустрічаються серіновиё і металлоферментов, рідко - тіоловиє.


У підшлунковій залозі синтезуються карбоксипептидази А і В. Попередники цих ферментів активуються під дією трипсину. Карбоксипептидаза А - металлоферментов, містить один атом цинку на молекулу

Молекулярна маса ферменту 34,3 кДа, оптимальний рН 7,5, зона стабільності - рН 6-10,2. Карбоксипептидаза У ідентична по масі і вмістом цинку, стабільна при рН 7-9. Обидва ферменти мають як пептідазная, так і естеразной активність.

Карбоксипептидази є у багатьох покритонасінних (томату, кавуна, квасолі, шпинату і ін.). У клітинах рослин присутні, як пов'язані, так і розчинні форми карбоксипептидази. Максимальну активність знаходять у фракції мітохондрій.

Всі рослинні карбоксипептидази - кислі білки з ізоелектричної точкою при рН 4,3-5,4. Молекулярна маса 90-175 кДа. Оптимальний рН 5-5,6, стабільні в зоні рН 4-6. Оптимальна температура дії 40-50 ° С.

Більшість рослинних карбоксипептидази відноситься до серинових ферментам. З їх числа - унікальна карбоксипептидаза квасолі, здатна отщеплять с решт білків все амінокислоти, за винятком аспарагінової. Переважно наявність на С-кінці амінокислоти з довгою алифатической ланцюгом, а по сусідству з нею - ароматаческой амінокислоти.

Карбоксипептидаза з шкірки апельсина є металоферментів, що містить 3,6 атома цинку на молекулу. Фермент відщеплює з С-кінця білків ароматичні, кислі амінокислоти і пролін. Наведені приклади свідчать про широку субстратної специфічності рослинних карбоксипептидази.

Мікробні карбоксипептидази - білки молекулярної маси від 30 до 160 кДа. Оптимальний рН дії для грибних карбоксипептидази - 3,0-6,8, для бактеріальних - 8,0-9,8. Оптимальна температура дії карбоксипептидази Asp. oryzae - 40-50 ° С.

Карбоксипептидази мікроорганізмів можуть мати різну структуру активного центру. У деяких грибів і актиноміцетів вони є металлоферментов, для прояву активності яких необхідні іони цинку, марганцю, магнію, кальцію.

Карбоксипептидази мікроскопічних грибів характеризуються широкої субстратної специфічністю, що в значній мірі визначає здатність грибних ферментних препаратів каталізувати глибоке розщеплення рослинних і тваринних білків. Карбоксипептидази пеніциллів отщепляют від пептидів залишки проліну, лізину, аргініну, гліцину, дикарбонових амінокислот. Кисла карбоксипептидаза Asp. saitoi послідовно відщеплює все амінокислоти від нативного інсуліну і деяких інших пептидів. Аналогічний фермент Asp. sojae глибоко розщеплює соєвий білок.

Протеолітичні ферменти насіння рослин. У насінні злакових і бобових культур міститься цілий комплекс протеолітичних ферментів, які беруть участь в розщепленні запасних білків до амінокислот в процесі проростання насіння.

В даний час відомо, що протеоліз білків в насінні рослин здійснюється комплексом ферментів, що розрізняються за своїми функціями, механізму дії і іншими показниками. Деякі з цих ферментів були виділені у вигляді високоочищених препаратів і детально охарактеризовані. Так, наприклад, з насіння пшениці були виділені кілька типів протеолітичних ферментів, що розрізняються по оптимуму рН: кислі протеїнази з оптимумом рН 3,7-4,0; нейтральні протеїнази з оптимумом рН 6,5-7,0; лужні протеїнази з оптимумом рН> 8,0.

З трьох груп протеїназ найбільшої уваги технологів заслуговують нейтральні протеїнази. За активністю вони в кілька разів перевершують кислі і в умовах тесту здатні ефективно розщеплювати білки клейковини. Одна з особливостей нейтральних протеїназ полягає в тому, що вони не розчиняються у водних, сольових і буферних розчинах. Вони міцно пов'язані з білками клейковини комплексу і витягуються при частковому розчиненні клейковини в лужному розчині. Максимальне вилучення нейтральних протеїназ відбувається при обробці подрібненого зерна, борошна або ліофілізованої клейковини 0,35% -м розчином карбонату натрію дозрілих насіння пшениці нейтральні протеїнази і їх білкові інгібітори утворюють єдиний неактивний комплекс, пов'язаний з клейковиною. Співвідношення активності протеїназ та їх інгібіторів в дозрілому зерні визначає стабільність білкового комплексу, його стійкості в процесі тестування.

Нейтральні протеїнази Не активуються відновленим глута-ції або цистеїном і тому не можуть бути віднесені до тіоловим ферментам, на відміну від кислих протеїназ. Нейтральні протеїнази ингибируются хлоридом натрію, фенольні сполуками, фенольними сполуками, ароматичними амінокислотами, продуктами цукрово-аминной реакції (меланоидинов).

Хлорид натрію є обов'язковим компонентів рецептури і, внесений в такій кількості, знижує активність нейтральних протеїназ і відповідно інтенсивність автолиза на 60-70%.

При переробці слабкої муки необхідно якомога раніше вводити сіль, тоді як для борошна з надмірно міцною клейковиною бажано активізувати протеолиз, і сіль слід вносити на більш пізніх стадіях.

У зв'язку з цим необхідно ще раз підкреслити важливість вивчення власних ендогенних ферментних систем біологічної сировини, факторів, що впливають на їх активність з точки зору їх величезної ролі в процесах, що відбуваються при дозріванні, зберіганні та переробці харчової сировини.

амілази «-- попередня | наступна --» Передмова до Частини 4
загрузка...
© om.net.ua